配资比例 Β-Amyloid (33-40)；634204-57-2；G - L - M - V - G - G - V - V_蛋白_研究进展_氨基酸
发布日期：2025-04-10 21:31 点击次数：101
一、基本信息
英文名称：β - Amyloid (33 - 40) 中文名称：β - 淀粉样蛋白（33 - 40） 氨基酸序列：Gly - Leu - Met - Val - Gly - Gly - Val - Val 单字母序列：G - L - M - V - G - G - V - V 三字母序列：Gly - Leu - Met - Val - Gly - Gly - Val - Val 分子量：730.92 分子式：C32H58N8O9S CAS 号：634204 - 57 - 2 供应商：上海楚肽生物科技有限公司二、结构信息
β - Amyloid (33 - 40) 是 β - 淀粉样蛋白的一段多肽片段 。从一级结构看，由 8 个氨基酸通过肽键线性连接而成 。在空间结构方面，其氨基酸组成决定了它的一些特性 。例如，亮氨酸（Leu）、缬氨酸（Val）等疏水性氨基酸的存在，使得多肽链在水溶液环境中，倾向于将这些疏水性氨基酸残基埋藏在内部，以减少与水分子的接触，从而促使多肽链发生一定程度的折叠 。蛋氨酸（Met）的含硫侧链也可能通过分子内相互作用，对多肽的整体构象产生影响 。虽然它相对较短，但这种特定的氨基酸序列和空间构象，是其发挥生物学功能的重要基础 。
展开剩余73%三、作用机理及研究进展
作用机理：β - 淀粉样蛋白在阿尔茨海默病（AD）的发病机制中扮演着关键角色 。β - Amyloid (33 - 40) 作为 β - 淀粉样蛋白的一部分，虽然其具体作用研究相对较少，但整体 β - 淀粉样蛋白相关研究表明，β - 淀粉样蛋白可由 β - 淀粉样前体蛋白（APP）经 β - 和 γ - 分泌酶的蛋白水解作用产生 。在正常生理状态下，β - 淀粉样蛋白以低水平存在，对突触可塑性、记忆和神经递质释放发挥神经调节作用 。然而，当体内 β - 淀粉样蛋白产生和清除失衡时，其水平异常增加 。异常增多的 β - 淀粉样蛋白会发生聚集，形成寡聚体、原纤维，最终形成淀粉样斑块 。这些聚集形式的 β - 淀粉样蛋白具有神经毒性，可导致神经元损伤、神经炎症反应、氧化应激等一系列病理变化，进而引发认知功能障碍等 AD 相关症状 。β - Amyloid (33 - 40) 可能参与了 β - 淀粉样蛋白聚集的起始或过程，其特定的氨基酸序列或许在分子间相互作用、促进聚集形成中发挥作用 。 研究进展：在 AD 研究领域，β - 淀粉样蛋白一直是研究热点 。对于 β - Amyloid (33 - 40)，目前研究主要集中在其在 β - 淀粉样蛋白聚集过程中的作用机制探究 。一些研究通过体外实验，利用该多肽片段，观察其与其他 β - 淀粉样蛋白片段或相关分子的相互作用，以解析聚集的分子机制 。在动物模型研究方面，尝试引入 β - Amyloid (33 - 40) 相关因素，观察其对动物认知功能和神经病理变化的影响 。不过，目前对 β - Amyloid (33 - 40) 的研究相较于完整的 β - 淀粉样蛋白研究还不够深入，仍需要更多研究来明确其在 AD 发病及进展中的具体作用，这对于开发针对 AD 的治疗策略具有潜在意义 。四、溶解保存
溶解：β - Amyloid (33 - 40) 可溶解于碱性溶液 。在进行实验溶解时，需根据具体实验要求选择合适的碱性缓冲液，如碳酸盐缓冲液等，以确保多肽能够充分溶解并保持稳定 。由于其溶解性特点，在溶解过程中可能需要适当的搅拌或超声处理来加速溶解，但要注意避免过度处理导致多肽结构破坏 。 保存：该多肽通常以冻干粉末形式保存 。保存时应置于 - 20°C 环境下，且需保持密封状态，放置在阴凉干燥处 。这样的保存条件可有效防止多肽受潮、氧化以及微生物污染，从而维持其稳定性 。若将其配制成溶液保存，需注意溶液的稳定性，一般建议在低温（如 - 80°C）下保存，且保存时间不宜过长，同时要避免反复冻融，以免影响多肽活性 。五、相关多肽
与 β - Amyloid (33 - 40) 相关的多肽有多种，例如常见的 β - Amyloid (1 - 40) 和 β - Amyloid (1 - 42) 。β - Amyloid (1 - 40) 和 β - Amyloid (1 - 42) 是人体内 β - 淀粉样蛋白最常见的亚型 。与 β - Amyloid (33 - 40) 相比，它们包含了更完整的 β - 淀粉样蛋白序列 。β - Amyloid (1 - 42) 具有更强的毒性，且更容易聚集形成 β - 淀粉样沉淀的核心，引发神经毒性作用 。此外，还有一些人工合成的 β - 淀粉样蛋白片段类似物，通过对氨基酸序列进行修饰，用于研究 β - 淀粉样蛋白结构与功能的关系 。这些相关多肽与 β - Amyloid (33 - 40) 在结构和功能上既有联系又有差异，研究它们有助于更全面地理解 β - 淀粉样蛋白的生物学特性和在疾病中的作用 。
六、相关文献
目前暂未检索到专门针对 β - Amyloid (33 - 40) 的高影响力研究文献 。但在阿尔茨海默病和 β - 淀粉样蛋白相关研究中，可参考以下文献：
Hardy, J., & Selkoe, D. J. "The amyloid hypothesis of Alzheimer's disease: progress and problems on the road to therapeutics." Science, 2002, 297(5580): 353 - 356. Selkoe, D. J. "Alzheimer's disease: genes, proteins, and therapy." Physiological Reviews, 2001, 81(2): 741 - 766.所有产品仅用作实验室科学研究配资比例，不为任何个人用途提供产品和服务。
发布于：湖北省